Таблица ферменты переваривания белков жкт

Содержание
  1. Таблица ферменты переваривания белков жкт
  2. Тема 9.2. Переваривание белков в желудке и кишечнике, всасывание аминокислот
  3. Переваривание и всасывание белков. Общие пути обмена аминокислот
  4. Биологическая роль и структура белков.
  5. Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.
  6. Пепсин
  7. Гастриксин
  8. Роль соляной кислоты в пищеварении
  9. Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.
  10. Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом
  11. Регуляция кишечного пищеварения
  12. Трипсин
  13. Химотрипсин
  14. Эластаза
  15. Карбоксипептидазы
  16. Аминопептидазы
  17. Дипептидазы
  18. Толстый кишечник
  19. Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени
  20. Микросомальное окисление
  21. Конъюгация
  22. Образование животного индикана
  23. Пути всасывания аминокислот в кишечнике
  24. Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.
  25. Шапероны
  26. Убиквитин
  27. Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Таблица ферменты переваривания белков жкт

а) Пищевые белки. Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Далее представлена типичная связь:

perevarivanie formula 2

Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот. Физические и химические характеристики различных белков, важных для человека, изложены в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше).

б) Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым. Как объяснено в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше), железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными (кислотопродуцирующими) клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8. К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов. Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться.

perevarivanie 2Переваривание белков

Как показано на рисунке выше, пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы, пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

в) Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой. Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы (для облегчения понимания просим вас изучить рисунок выше).

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов. Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

г) Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника. Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник

Тема 9.2. Переваривание белков в желудке и кишечнике, всасывание аминокислот

1. При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике под действием ферментов пептидгидролаз (пептидаз). Основные пептидазы синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и кишечника (рис. 9.1). В желудке белки пищи денатурируются и гидролизуются с образованием олигопептидов. Вкишечнике панкреатические пептидазы продолжают гидролиз олигопептидов до ди- и трипептидов и свободных аминокислот. Короткие пептиды расщепляются до свободных аминокислот в пристеночном слое или в клетках кишечного эпителия. Затем происходит их всасывание.

Все пептидазы, в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи, делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:

img PJOmT4Рис. 9.1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Ферменты, участвующие в переваривании белков, обладают относительной субстратной специфичностью и гидролизуют пептидные связи; при этом каждая пептидаза преимущественно расщепляет связи, образованные определенными аминокислотами (табл. 9.1).

2. Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме (проферменты), секретируются к месту действия, где активируются путем частичного протеолиза (отщепление пептида различной длины, чаще с N-конца молекулы профермента). Место синтеза проферментов (клетки слизистой оболочки желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкого кишечника)пространственно разделены. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

Читайте также:  Почему во время месячных проблемы с кишечником

Таблица 9.1. Характеристика протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта

Преждевременная активация проферментов в секреторных клетках происходит при:

3. Слизистая оболочка желудка вырабатывает следующие факторы, необходимые для переваривания белков:

Профермент пепсиноген при поступлении пищи секретируется в полость желудка, где в два этапа происходит его активация:

• создает оптимум рН для пепсина;

• оказывает бактерицидное действие;

• денатурирует белки пищи.

Значение рН желудочного сока в норме составляет 1,5-2,0. Определение кислотности желудочного сока используется для диагностики различных заболеваний желудка (табл. 9.2).

Таблица 9.2. Компоненты желудочного сока в норме и при патологических состояниях

Общая кислотность желудочного сока выражается в титрационных единицах (ТЕ) и измеряется количеством 0,1 М NaOH в миллилитрах, затраченным на титрование 100 мл желудочного сока в присутствии определенных индикаторов.

Кислотность желудочного сока в норме составляет:

связанная HCl 20-30 ТЕ;

свободная HCl 20-40 ТЕ.

При диагностике заболеваний желудка помимо биохимических анализов обязательно проводят рентгенологические и эндоскопические исследования, иногда биопсию.

В слизистой оболочке желудка вырабатывается также внутренний фактор (фактор Касла), который представляет собой белок, способствующий всасыванию витамина В12 в тонкой кишке. Отсутствие этого витамина часто приводит к развитию анемии.

Молочная кислота в норме в желудочном соке отсутствует. Образуется при уменьшении содержания или отсутствии свободной соляной кислоты в результате усиленного размножения молочнокислых бактерий или при злокачественных опухолях желудка.

НС1 и пепсин способны разрушать клетки эпителия желудка. В норме это не происходит благодаря наличию защитных факторов слизистой оболочки, таких, как:

• образование на поверхности слизи, содержащей гетерополисахариды, которые не являются субстратами пептидгидролаз;

Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппой или карбоксильной группой ароматических аминокислот (см. табл. 9.1):

img sCqeO24. Переваривание белков в кишечнике происходит под действием:

• ферментов поджелудочной железы-трипсина, химотрипсина, эластазы, карбоксипептидаз А и Б;

Активная форма трипсина образуется в кишечнике при участии фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника. Энтеропептидазаотщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид (рис. 9.2), что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина.

img qnKP8hРис. 9.2. Механизм активации трипсиногена.

Остальные проферменты панкреатического сока (химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза) активируются трипсином.Активация панкреатических пептидаз в кишечнике происходит в виде каскада реакций.

img MYLDD0Ферменты эпителия тонкой кишки синтезируются в энтероцитах сразу в активной форме.

• Ферменты, участвующие в переваривании белков в кишечнике, обладают субстратной специфичностью к определенным аминокислотам в белке: Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами катионогенных аминокислот:

Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты:

5. Конечным результатом переваривания белков является образование свободных аминокислот, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника, путем вторично-активного транспорта за счет градиента концентрации натрия (симпорт). Всасывание L-аминокислот является активным, требующим затраты энергии процессом. Транспорт их осуществляется двумя путями:

• через воротную систему печени;

• по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток.

Аминокислоты конкурируют друг с другом за специфические участки связывания белков-переносчиков. Так, всасывание лейцина в больших количествах уменьшает всасывание изолейцина и валина. В крови максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белковой пищи. Свободные аминокислоты, в отличие от белков пищи, лишены видовой специфичности и не обладают антигенными свойствами.

Скорость проникновения аминокислот через мембраны клеток различается, что указывает на существование транспортных систем, обеспечивающих перенос аминокислот через мембраны. Известно пять специфических транспортных систем для переноса определенной группы близких по строению аминокислот:

• нейтральных с короткой боковой цепью (аланин, серин, треонин);

• нейтральных с длинной или разветвленной боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);

• с катионными радикалами (лизин, аргинин);

• с анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);

• иминокислот (пролин, оксипролин).

Переносчики аминокислот первой и пятой групп, а также переносчик метионина относятся к числу Na+-зависимых. Независимые от Na+ переносчики специфичны для некоторых нейтральных аминокислот (фенилаланин, лейцин) и аминокислот с катионными радикалами (лизин).

Одной из основных транспортных систем для нейтральных аминокислот является γ-глутамильный цикл, который функционирует в почках, поджелудочной железе, печени и селезенке, в мозге и других тканях он содержится в очень небольших количествах (рис. 9.3).

img Sy7hliРис. 9.3. γ-Глутамильный цикл:

Система состоит из одного мембранного и пяти цитоплазматических ферментов. Перенос аминокислоты внутрь клетки осуществляется в комплексе с глутамильным остатком глутатиона под действием фермента γ-ГТ. Затем аминокислота освобождается, а γ-глутамильный остаток в несколько стадий превращается в глутатион, который способен присоединять следующую молекулу аминокислоты

Ключевую роль в работе системы играет мембранный фермент γ-глутамилтранспептидаза (γ-ГТ). Этот гликопротеин катализирует перенос γ-глутамильной группы с глутатиона -глутамилцистеинилглицин) или другого γ-глутамильного пептида на транспортируемую аминокислоту и последующий перенос комплекса в клетку. Глутатион содержится во всех тканях животных. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты с участием γ-глутамильного цикла затрачивается три молекулы АТР.

γ-ГТ в больших количествах содержится в почках, поджелудочной железе, печени и других тканях. Активность фермента в сыворотке крови в норме составляет 30-50 МЕ/л (мкмоль/мин-мг) для мужчин и 25-35 МЕ/л для женщин. Определение активности γ-ГТ в сыворотке крови используется для диагностики заболеваний печени и сердца. γ-ГТ-тест используется также в качестве маркера рака поджелудочной железы, печени, предстательной железы и для обнаружения людей из группы раннего риска алкоголизма, для контроля за лечением хронического алкоголизма.

Источник

Переваривание и всасывание белков. Общие пути обмена аминокислот

Биологическая роль и структура белков.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

Все ферменты являются белками

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и глюкагон.

Читайте также:  Польза сырого яйца натощак для желудка

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

6) Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

P.S. Эта страница за 2 дня (14.02 и 15.02) набрала около 1500 просмотров и входит в топ 10 страниц по просмотрам за прошедшую неделю. Если ты хочешь размещать ответы на вопросы по биохимии, помочь студентам в подготовке к занятиям, то пиши админу на почту support@medfsh.ru. Я отправлю тебе перечень вопросов по теме (та тема, которую ты бы хотел разместить на сайте) (перечень вопросов формируется согласно БашГМУ)

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

peps

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н + и переносящие ионы Сl – из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3 ).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Понравился сайт? Поддержи нас подпиской в соцсетях!

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

tripsin i himotripsin

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Читайте также:  Отрыжка тухлыми яйцами и понос причины при беременности

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН3SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

prevrashhenie aminoksilot prevrashheniya lizina i arginina

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P450. Цитохром Р450 включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

shema mikrosomalnogo okisleniya

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р450 до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

obrazovanie indikana

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

vsasyvanie aminokislot v tonkom kishechnike

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

glutation i ego znachenie

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

pul aminokislot

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

Источник

Все о творчестве для каждого
Adblock
detector